ДЕНАТУРИРОВАНИЕ

ДЕНАТУРИРОВАНИЕ, частичное изменение преимущественно внешних свойств того или иного вещества, не связанное с существенными переменами в его химическом составе или строении. Под Д. белков обычно подразумевают такие изменения их, к-рые отражаются в первую очередь на коллоидальных свойствах, в частности на растворимости белка, между тем как хим. строение его молекулы существенно не меняется. В результате Д. белок, являющийся в естественном состоянии (нативный белок) лио-фильным коллоидом, приобретает свойства коллоида лиофобного и под влиянием ряда условий легко выпадает из раствора, коагулирует. Коагуляция именно, притом необратимая, и является обычно наиболее очевидным проявлением Д. Для обозначения денатурированных белков предложен ряд названий (аллопротеины, метапротеины, про-теаны английских и американских авторов, протальбиновая и лизальбиновая кислота и т. д.); общего распространения они не получили. Из факторов, вызывающих Д. белка, наибольшее значение имеет и наилучше изучено действие нагревания. О природе имеющих при этом место хим. изменений в молекуле белка, как и по отношению к другим видам Д., ничего достоверного еще неизвестно. Мнения отдельных авторов расходятся даже относительнотого,сопровождается ли тепловое Д. присоединением воды или, наоборот, — дегидратацией. То обстоятельство, что процесс протекает по типу мономолекулярных реакций, указывает, что какие-то хим. изменения при нем должны иметь место. Внешне тепловое Д., если нагреванию подвергался не слишком концентрированный раствор белка нейтральной реакции, проявляется в помутнении раствора и при наличии достаточного количества нейтральных солей в выпадении денатурированного белка в виде хлопьев. В отсутствие солей выпадение может и не наступить, но происходит при последующем добавлении их. Если нагревание ведется при щелочной или резко кислой реакции, то образуются альбу-минаты (см.). Характерным свойством денатурированного белка является то, что он полностью выпадает при изоэлектрической точке. Положение последней может несколько отличаться от изоэлектрич. точки натив-ного белка. Так, для нативного сывороточного альбумина.она лежит при рН=4,8, а для денатурированного—при рН = 5,05. В присутствии нейтральных солей, изоэлек-трическая зона значительно расширяется. В к-тах и щелочах денатурированный белок растворяется так же легко, как и нативный. Т°, необходимая для Д. отдельных белков, весьма различна: ниже всего она для тканевых белков, миозина и фибриногена; выше—для менее диференцированных альбумина и глобулина. Прежние попытки различать белки по t° их Д. не увенчались успехом, так как значение имеет не только t°, но и продолжительность нагревания, реакция раствора (при сильно кислой или щелочной реакции Д. ускоряется), содержание солей и т. д.—Помимо нагревания, Д. белков, поскольку о нем можно судить по необратимой утрате растворимости, происходит и под влиянием ряда других факторов. Уже простое хранение белков в сухом виде сопровождается Д., особенно у глобулинов, фибриногена, миозина. Более устойчив кристаллический альбумин (переносит в совершенно сухом виде нагревание до 120—150°). Однако при продолжительном хранении кристаллов в растворе сернокислого аммония они тоже переходят в нерастворимую модификацию, т. е. денатурируются. Частичная Д. повидимому имеет место и под влиянием условий, существующих в поверхностном слое растворов. Так, при энергичном взбалтывании частицы белка, накопляющиеся в результате адсорпции на границе между раствором и пузырьками пены, образуют род пленки и утрачивают затем свою растворимость. Этим может объясняться инактиви-рование некоторых ферментов при взбалтывании. Все способы осаждения белка, за исключением высаливания, сопровождаются б. или м. быстро наступающим Д., в частности при осаждении спиртом осадок первое время растворим, но с течением времени утрачивает растворимость; это Д. наступает значительно быстрее в присутствии солей. Так же действует и ацетон. На Д. (т. е. утрате растворимости) и коагуляции основаны все методы фиксации, применяемые в гистологической технике (см.). Д. в том смысле, как этот термин понимается в настоящее время, сопровождается изменением лишь одного из свойств белка—его растворимости, все же прочие характерные его признаки, в частности цветные реакции, при Д. сохраняются. Исключение составляет реакция с образованием сернистого свинца, т. к. обусловливающая ее т. н. слабо связанная сера в процессе Д. легко отщепляется. Лит.: Прянишников Д., Белковые вещества, М., 1926; Kestner О., Chemie ,der Eiweiss-кбгрег, p. 151, Braunschweig, 1925. В. Энгепьгардт.